正如緊密的核心是人類良好身體健康的一個組成部分，有助于穩(wěn)定我們的身體，在新變體中收緊 SARS-CoV-2 刺突蛋白核心的突變可能會增加病毒的健康度。
賓夕法尼亞州立大學領導的一項新研究表明，隨著時間的推移，刺突蛋白的干區(qū)變得越來越緊，該團隊認為這可能提高了病毒通過鼻液滴傳播并感染體內(nèi)宿主細胞的能力。該團隊表示，在最新的 Omicron 變體中出現(xiàn)的蛋白質(zhì)的主干區(qū)域盡可能地堅硬，這可能意味著較新的疫苗可能比針對原始變體的疫苗更有效。
我們想了解刺突蛋白在從原始野生型病毒株進化到 alpha、delta 和最近的 Omicron 變體時如何在結(jié)構(gòu)上發(fā)生變形。我們發(fā)現(xiàn)刺突蛋白最初在莖區(qū)更靈活，這是刺突蛋白捆綁在一起的地方，但隨著時間的推移，突變導致蛋白質(zhì)逐漸變得更緊和更堅硬，我們認為它現(xiàn)在和它一樣堅硬可以得到。這很重要，因為這意味著針對具有這些剛性刺突蛋白的當前變體而開發(fā)的疫苗可能比以前針對更靈活的野生型毒株的疫苗更有效。”
Ganesh Anand，賓夕法尼亞州立大學化學、生物化學和分子生物學副教授
為了研究每個新變體的刺突蛋白如何變化，該團隊使用一種稱為酰胺氫/氘交換質(zhì)譜的技術(shù)在體外(在試管中)研究了該病毒。
Anand 解釋說，SARS-CoV-2 刺突蛋白由三個稱為單體的鏈分子組成，它們結(jié)合在一起形成三聚體。刺突蛋白由兩個亞基組成，即 S1 和 S2 亞基。S1 亞基包含受體結(jié)合域，而 S2 亞基包含負責捆綁三聚體的莖區(qū)。
“它類似于一棵樹，樹干形成樹干，受體結(jié)合域形成樹枝，”Anand 說。
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